L'annonce par Étienne-Émile Baulieu d'un médicament d'ici deux à trois ans contre la maladie d'Alzheimer semble prématurée. Contre cette maladie touchant un million de personnes en France, les pistes de recherche sont nombreuses, mais les traitements ne sont pas encore au rendez-vous.

Un médicament dans 2 à 3 ans ?
« Une découverte majeure pour le traitement des maladies neuro-dégénératives du cerveau de type Alzheimer. » L'annonce, sur le site de l'Institut Baulieu, claque comme une promesse pour les personnes atteintes de cette maladie dégénérative du cerveau (presque un million de personnes en France) et leurs proches.

vec un battage médiatique impressionnant, une annonce de traitement « d'ici deux à trois ans, si nous continuons nos recherches », selon le professeur Étienne-Émile Baulieu… le tout assorti d'un appel aux dons, puisque « les recherches sont entièrement financées par l'Institut Baulieu, que j'ai créé, et la fondation Vivre Longtemps ». L'annonce fait d'autant plus de bruit qu'Étienne-Émile Baulieu, ancien président de l'Académie des sciences, est mondialement connu pour avoir mis au point la pilule « abortive » RU 486, et pour ses travaux sur la DHEA, baptisée « hormone anti-vieillissement ».

« Notre cible est la protéine Tau, impliquée dans les démences séniles appelées "tauopathies", dont la plus connue est la maladie d'Alzheimer », indique le professeur Baulieu. Cette protéine, naturellement présente dans les cellules du cerveau, prend parfois une forme « anormale » et se regroupe pour former des agrégats. Cela perturbe le fonctionnement des neurones, favorisant le développement des maladies dégénératives appelées Tauopathies. Or, Béatrice Chambraud, ingénieur de recherches à l'Inserm, et ses collègues de l'équipe d'Étienne-Émile Baulieu, ont montré qu'une protéine connue de longue date, baptisée FKBP52, se liait préférentiellement à la protéine Tau lorsque celle-ci est dans sa forme anormale. Et surtout que cette protéine FKBP52 empêchait in vitro l'agglomération des protéines Tau. Une observation très intéressante puisqu'on cherche à éviter cette agrégation dans le cerveau.

Diagnostiquer et soigner

Que faire de ce résultat ? « Il reste beaucoup de recherches fondamentales à mener pour comprendre cette interaction entre la protéine Tau et la protéine FKBP52 », rappelle tout d'abord Étienne-Émile Baulieu. Pour cela, l'équipe de l'Inserm souhaite travailler avec des « modèles », c'est-à-dire des souris modifiées génétiquement afin qu'elles développement davantage de protéines Tau anormales. Elle négocie également après de sociétés pharmaceutiques l'utilisation de médicaments qui se lient spécifiquement à FKBP52 et stimulent son fonctionnement. Le but : regarder si l'injection de ces médicaments diminue l'agrégation des protéines Tau et ralentit la maladie. « C'est une voie totalement originale, très logique et très concrète, s'enthousiasme Étienne-Émile Baulieu. Ça peut aller très vite. »

L'autre espoir est d'utiliser la protéine FKBP52 comme outil de diagnostic précoce des dégénérescences séniles. « FKBP52 est présente naturellement dans le cerveau, rappelle Étienne-Émile Baulieu. Si l'on observe une diminution de la concentration de cette protéine dans le cerveau d'une personne, cela signifie-t-il qu'elle risque de développer une maladie de type Alzheimer ? Dans ce cas, on aurait un marqueur biochimique pour cette maladie. »

Battage médiatique
Du côté des chercheurs en neurosciences, on est un peu agacé par le battage médiatique autour des travaux du professeur Baulieu. « Certes, tout ce qui fait avancer les connaissances sur les tauopathies est un progrès, note ainsi le Dr. Luc Buée, directeur de recherches au CNRS à Lille. Mais ce n'est pas la première fois qu'on met en évidence l'interaction d'une protéine avec la protéine Tau, et que cela diminue la quantité de Tau. On l'avait déjà vu il y a deux ans avec une protéine de la même famille que FKBP52, baptisée FKBP51. On est loin de s'attaquer à la maladie, on en est juste à comprendre la fonction biologique d'une protéine, en lien avec la dégénérescence des neurones. »

La découverte de la protéine Tau comme constituant de la dégénérescence neuronale date du milieu des années 80. De même que celle du peptide bêta-amyloïde, composant majeur des plaques amyloïdes. La dégénérescence neuronale et les plaques amyloïdes sont les deux lésions cérébrales caractéristiques de la maladie d'Alzheimer. Depuis, les recherches sont nombreuses pour tenter de contenir, voire de guérir cette maladie. « Une des principales voies thérapeutiques vise à empêcher la formation de ces plaques amyloïdes, en utilisant des molécules qui empêchent la formation du peptide amyloïde et son accumulation, décrit Luc Buée. Malheureusement, il n'existe pas de molécule spécifique pour détruire ces plaques. Des essais cliniques de phase 3 (dernière phase avant sa mise à disposition des patients) sont néanmoins menés avec différentes molécules, mais pour l'heure, sans succès. »

Autres pistes de recherche
Cela ne signifie pas pour autant que les molécules soient totalement inefficaces. La seule manière d'évaluer l'efficacité d'un produit contre une maladie neurodégénérative est d'observer ses effets sur les capacités cognitives du client. Or, la maladie est généralement détectée à un stade avancé, lorsque de nombreux neurones sont irrémédiablement détruits. Il est donc essentiel d'avoir un diagnostic moins tardif de la maladie d'Alzheimer pour pouvoir réellement valider l'efficacité de ces nouvelles approches thérapeutiques.

Autre piste envisagée : utiliser nos propres défenses (notre système immunitaire) contre les plaques amyloïdes. L'immunothérapie active consiste à injecter l'antigène atténué (des peptides amyloïdes modifiés), comme on le fait pour les vaccins contre la tuberculose ou la grippe. Le but est d'aider le patient à fabriquer les anticorps contre les plaques amyloïdes. Néanmoins, cette immunothérapie a très bien fonctionné… chez la souris. Chez l'Homme, l'essai a été arrêté prématurément, car les injections déclenchaient des inflammations du cerveau (méningoencéphalites).

Reste qu'a postériori, les autopsies ont montré que les plaques amyloïdes avaient disparu. « Cela reste donc une voie d'espoir même si aucune amélioration cognitive n'a été observée », souligne Luc Buée. L'immunothérapie passive, quant à elle, consiste à injecter directement l'anticorps au patient. « Une dizaine d'essais thérapeutiques sont en cours, soit en immunothérapie active, avec des fragments du peptide amyloïde, soit en immunothérapie passive, avec un anticorps qui reconnaît une région de ce peptide amyloïde, indique Luc Buée. Il y a beaucoup d'espoirs sur ces essais. »

Les échecs contre les plaques amyloïdes ont poussé à s'intéresser à l'autre caractéristique de la maladie d'Alzheimer, la protéine Tau, celle ciblée par le professeur Baulieu. Une étude menée par la société TauRX Therapeutics de Singapour a montré qu'une substance assez banale, le Rember, dont le composé actif est le bleu de méthylène, utilisé autrefois comme désinfectant, et toujours employé… pour colorer le curaçao, empêchait l'agrégation des protéines Tau. Ces résultats ont été présentés en 2008, lors d'une conférence internationale sur la maladie d'Alzheimer à Chicago. Là encore, des essais cliniques sont en cours. « Je reste néanmoins persuadé que la stratégie visant à empêcher les protéines Tau de s'agréger est intéressante, mais il faut se garder de donner de faux espoirs : on n'est malheureusement pas prêts d'avoir des traitements à court terme », conclut Luc Buée.

Cécile Michaut

source: www.cite-sciences.fr

قد يبدأ في سن الاربعين

ضغط الدم.. السمنة والسكري.. تعجل بالزهايمر

الزهايمر هو مرض يصيب بالاساس الاشخاص الذين تجاوزت اعمارهم 60 سنة حيث يمس خلايا المخ فيحدث اضطرابات نفسية وسلوكية واختلالات خطرة في التغذية فيعجز المريض عن التفريق بين الجوع والشبع وتكون بداية اعراضه بنسيان البديهيات (مكان السكن افراد العائلة...) فيكون المريض بحاجة مستمرة الى الرعاية والمراقبة.

وكان «التعريف بمرض الزهايمر وكيفية التعامل مع المريض وطرح القواعد السليمة على مستوى التغذية والمراقبة المستمرة للمريض والتصدي لهذا المرض منذ بروز علاماته الأولى» كان ابرز مواضيع المائدة المستديرة التي نظمتها جمعية قدماء معهد الباشا بالتعاون مع الجمعية التونسية للزهايمر يوم الجمعة 19 فيفري2010 بمقر الجمعية.

قالت السيدة ليلى الطرابلسي علوان (رئيسة جمعية الزهايمر بتونس) ان التعريف بهذا المرض وتوعية عائلات المرضى بالمراقبة المستمرة امر ضروري، مضيفة انه يجب عدم ربط حالة الخرف بتقدم العمر فهذا المرض ليس حكرا على المسنين فقط حيث اثبتت عدة دراسات ان الاشخاص الاكثر عرضة هم الذين يعانون من الامراض المزمنة والخطيرة كضغط الدم والسمنة المفرطة والسكري... وتؤكد وجود حالات اصيبت بهذا المرض في الـ40 سنة او اقل ولكنها قليلة بتونس.

واوضحت الدكتورة سندس بكار زروق (مختصة في طب الشيخوخة) ان مرض الزهايمر يبدا باضطرابات في التغذية حيث يبدا المريض بالاكل بنهم وبفقدان الشهية فيما بعد. وتؤكد الدكتورة زروق على التغذية السليمة للمريض خاصة ان هذا المرض له سلبيات كثيرة على مستوى التغذية.

وقالت السيدة ليلى الطرابلسي ان دور عائلة المريض اساسي في مساعدته على التعايش مع مرضه فهذا المرض ليس حالة طبيعية بالنسبة للمسنين بل يجب علاجه ومحاولة الحد من مخاطره مع ظهور علاماته الاولى. مضيفة ان العلاج ممكن في البداية قبل تفاقم الحالة.

وتبين السيدة ليلى ان الزهايمر يصيب تقريبا 5 بالمائة من الذين تتجاوز اعمارهم 65 سنة و10بالمائة من سن 70 سنة فما فوق، ويصيب نسبة 20 بالمائة من 80سنة فما فوق.

كوثر العقربي

source: www.assabah.com.tn

Table ronde de l’Association des anciens élèves de la rue du Pacha organise, en collaboration avec l’Association Alzheimer Tunisie




Maitre Mili Mahmoud

Pr Leila Alouane


Dr Belsam Zmantar

Dr Sondos Baccar



Pr Leila Alouane accordant une interview a Agrebi Kaouther du journal Assabah

L’Association Alzheimer Tunisie et l'Association du club tunisien de culture de loisirs et de bien être du 3ème âge,

organisent un après midi musical le SAMEDI 6 Mars 2010 à partir de 15h au Royal Khalil, route de la Marsa, animé par la troupe de Madame Aida Babou.
(Prix des billets 25 dinars).


La tombola est riche en cadeaux de qualité
Soyez nombreux à vous joindre à nous.Tel: 98.613.976

Le second atelier a eu lieu cet après midi ...un grand MERCI au DR Ilhem Karoui pour son amabilité et sa disponibilité...nous remercions aussi tous les présents...

Par Anne Jeanblanc

L'incitation à manger des pommes - qui n'a ici rien d'un slogan électoral, même s'il rappelle quelques souvenirs - était déjà formulée par les auteurs d'une étude, publiée en 2004, dont le but était d'évaluer les (éventuels) effets protecteurs de la quercétine - un flavonoïde (substance dotée de fortes propriétés antioxydantes) majeur de certains fruits et végétaux, notamment des pommes - sur les processus neurodégénératifs induits par l'oxydation. En d'autres termes, les pommes pourraient avoir un effet positif pour prévenir, voire aider, le traitement de maladies, comme celles d'Alzheimer et de Parkinson. Une nouvelle étude, reprise dans le Journal international de médecine , vient confirmer l'intérêt de ces fruits.
Ce dernier travail a été mené dans le cadre du vaste projet européen Isafuit destiné à expliquer scientifiquement les bienfaits des fruits sur la santé. Les chercheurs se devaient donc de scruter, avec la plus grande attention, les effets de ce gros fruit rond. En nourrissant des rats pendant 14 semaines avec des pommes entières, il est apparu que l'apport en pectine (naturellement présente dans ce fruit) améliorait considérablement le fonctionnement intestinal de ces animaux, en "favorisant" certaines bactéries. Des bactéries qui ont justement la réputation d'être utiles au bon fonctionnement local, en particulier en participant à la production d'acides gras à courtes chaînes régulateurs du pH (niveau d'acidité) et à celle du butyrate, élément nutritif majeur des cellules intestinales. Un dernier détail à ne pas négliger est que ces effets ne sont pas retrouvés avec les dérivés du fruit, jus, purées ou compotes.

"An apple a day leaves the doctor away", disent les Anglais dans un proverbe largement repris chez nous et ailleurs depuis fort longtemps. C'est vrai que l'on a toujours attribué à la pomme de grandes vertus thérapeutiques et que nos plus lointains ancêtres l'utilisaient déjà en onguents (pommade vient de pomme), concluent les auteurs du JIM. Certaines propriétés de ce fruit sont aujourd'hui bien établies, d'autres sont en voie de l'être, toutes ne seront certainement pas confirmées. Mais, en définitive, il semble quand même que l'ancien Président avait raison : mangez des pommes !

source: www.lepoint.fr

Une recherche de l'Institut Pasteur et du CNRS

Des chercheurs de l'Institut Pasteur et du CNRS ont découvert dans la protéine de l'enveloppe du virus de la rage, appelée protéine G, l’existence d’un élément-clé qui permet au virus de la rage de maintenir en vie les neurones qu'il infecte afin de pouvoir se propager dans l'organisme.

Cette découverte ouvre des pistes thérapeutiques en direction des maladies neurodégénératives et en cancérologie. Ces travaux ont été publiés par la revue spécialisée américaine Science Signaling.

Si les chercheurs arrivaient à réaliser la synthèse du fragment de protéine qui provoque la mort des neurones, ils obtiendraient alors une molécule utile au blocage des cellules cancereuses dont la prolifération entraîne la mort du patient. Des tests en laboratoire indique que l’effet sur des cellules cancéreuses est positif. Des recherches supplémentaires doivent être menées pour empecher la nouvelle molécule de s’attaquer aux cellules saines.

A contrario, la partie de l’enveloppe de la protéine qui permet la survie des neurones peut aussi être utilisée étudier une prolongation de la survie d'un neurone attaqué par la maladie d’Alzheimer.
YM
source: www.agevillage.com

l'Association Alzheimer Tunisie organise son deuxième atelier qui aura pour thème: comment réagir face aux troubles du comportement du malade...atelier animé par docteur Ilhem Karoui(Gériatre)...pour vous inscrire merci de nous appeler au 98 613 976 (places limitées)ca sera pour le jeudi 11 février a 15h00...

Il y a de l’espoir pour qui fait face à la maladie d’Alzheimer. La recherche demeure active même s’il reste beaucoup à faire, tous les médecins sont maintenant aptes à poser un diagnostic clinique concernant la démence, les traitements ralentissent efficacement la progression de la maladie, le diagnostic biologique est proche et, surtout, un nouveau médicament surprenant, le Dimébon, devrait faire son apparition sur le marché dans un avenir rapproché.

Ce sont du moins les conclusions que tire le Dr Rémi Bouchard, directeur de la Clinique de la mémoire et de l’Unité de recherche Alzheimer à l’Hôpital de l’Enfant-Jésus, dans sa conférence «Alzheimer : diagnostic précoce, traitements actuels et futurs» présentée dans le cadre de la Journée de sensibilisation sur la maladie d’Alzheimer qui avait lieu aujourd’hui au pavillon Desjardins de l’Université Laval.

Signe que la maladie d’Alzheimer inquiète de plus en plus, la conférence du Dr Bouchard était très courue. Pourtant, le médecin met la population en garde contre le fait de passer des tests sans présenter de symptômes de la maladie. «Il faut faire attention avec le diagnostic précoce. De plus en plus de baby-boomers consultent tout simplement parce qu’ils connaissent la maladie», estime-t-il.

D’autant plus qu’il est parfois difficile de percevoir la lente transition entre le vieillissement normal, de légers problèmes cognitifs et la maladie d’Alzheimer. «Il y a une zone grise dans tout cela. C’est normal parfois d’avoir de petits troubles de mémoire, d’oublier certains mots» souligne le Dr Bouchard.

C’est quand ces oublis commencent à avoir un impact sur la vie quotidienne qu’il faut se questionner, rappelle le médecin. Par exemple, il faut s’inquiéter de voir une personne ne plus se rappeler comment utiliser la télécommande de la télévision ou qui n’arrive plus à faire fonctionner la laveuse ou la sécheuse.
Espoir
Le Dr Rémi Bouchard se montre positif face à la maladie d’Alzheimer. Tout d’abord, la population n’est pas tout à fait impuissante devant ce fléau. «Il y a des facteurs de risques qui peuvent être modifiés alors il faut s’y attaquer», note le spécialiste. Par exemple, le fait de cesser de fumer, de faire de l’activité physique et intellectuelle ou de boire un verre de vin par jour diminue les risques d’être atteint un jour de la maladie.
Même si les médicaments présentement disponibles n’empêchent pas la mort des cellules du cerveau, leur efficacité est excellente selon le médecin. Le problème pour Rémi Bouchard et ses confrères, c’est souvent de s’assurer que les patients prennent bien leurs médicaments. «Un nombre important de patients arrêtent les pilules. S’il n’y a pas de certitude que la médication va être bien prise, vaut mieux ne pas en donner.»

La guérison n’est peut-être pas pour demain matin, mais le Dr Bouchard a de grands espoirs pour le Dimebon. «Le Dimébon est supérieur à nos médicaments actuels. Il agit différemment et pourra donc être utilisé en combinaison avec d’autres traitements. Il est très impressionnant», explique-t-il.

Bref, tout n’est sombre face à la maladie d’Alzheimer. Les recherches s’orientent maintenant vers la thérapie génique, les cellules souches, les greffes et l’approche basée sur la microglie dans laquelle la moelle osseuse joue un rôle important.

Rappelons que la maladie d’Alzheimer est une maladie neurodégénérative du tissu cérébral qui entraîne la perte progressive et irréversible des fonctions mentales et notamment de la mémoire. Un demi-million de Canadiens en sont atteints et 71 000 d’entre eux sont âgés de moins de 65 ans. D'ici 5 ans, le nombre de Canadiens et leurs familles ayant à faire face à la maladie d'Alzheimer ou une affection connexe pourrait augmenter de 50 %. Au Québec, environ 105 600 personnes âgées de plus de 65 ans sont atteintes de la maladie d'Alzheimer ou d'une maladie apparentée.

source:www.quebechebdo.com

Une équipe de chercheurs français, conduite par le professeur Etienne-Emile Baulieu, le père de la "pilule du lendemain", a mis en évidence in vitro un mécanisme qui pourrait éclairer des processus dégénératifs à l'oeuvre dans la maladie d'Alzheimer. Publiés en ligne, lundi 25 janvier, sur le site des comptes rendus de l'Académie nationale des sciences américaine (www.pnas.org), ces travaux expérimentaux pourraient aider à mieux comprendre comment une protéine présente dans le cerveau se combine à une autre molécule, la protéine "tau", pour empêcher son accumulation, qui favorise le développement de l'Alzheimer.

La protéine tau est présente dans les neurones humains. Elle est associée à des structures en forme de filaments, les microtubules, qui participent à la formation des prolongements émis par les neurones pour communiquer entre eux et à celle du squelette cellulaire. Des formes anormales de la protéine tau, comportant un excès d'atomes de phosphore, sont impliquées dans certaines maladies neurodégénératives, dont celle d'Alzheimer. Leur accumulation donne des sortes de pelotes ou de "buissons" dans le cerveau.

Nouvelle voie

"Dans une étude publiée en 2007, nous avions montré que la protéine FKBP52, abondante dans le cerveau, inhibait la formation de chaînes de tubuline dont sont faits les microtubules. Notre travail montrait que la FKBP52 s'accrochait à la tubuline, mais cela ne suffisait pas à expliquer l'inhibition ou le changement de conformation de celle-ci", raconte Béatrice Chambraud (Inserm U788, université Paris-XI), premier auteur de la publication.

Par une nouvelle étude, l'équipe de chercheurs a voulu vérifier si la stimulation de l'expression de la protéine FKBP52 pourrait modifier la fonction de la protéine tau. Il apparaît que la FKBP52 se lie bien de manière spécifique à la protéine tau. "Nous avons testé sur des lignées cellulaires représentant les premières étapes de la différenciation en neurones plusieurs doses de facteur de croissance des nerfs (NGF), qui induisent la production de protéine tau. Nous avons ensuite constaté que la FKBP52 empêchait l'accumulation de protéines tau et diminuait la poussée de prolongements des neurones", explique Béatrice Chambraud.

Bénéficiant, entre autres, de l'appui financier de Pierre Bergé, le travail de l'équipe d'Etienne-Emile Baulieu et de Michel Goedert ouvre une nouvelle voie de compréhension des mécanismes pathologiques en jeu dans les "tauopathies". De nombreuses questions devraient faire l'objet de travaux prolongeant cette publication : serait-il possible de modifier les agrégats de protéine tau qui se forment au cours des maladies neurodégénératives ? Quels sont les sites déterminants pour la liaison entre la FKBP52 et la protéine tau ? Pourrait-on élaborer un diagnostic de la maladie d'Alzheimer selon les modifications de l'expression de la protéine FKBP52 ? La perspective d'essais chez l'homme reste encore lontaine, et plus encore d'éventuelles applications thérapeutiques, mais une nouvelle piste de recherche est bien ouverte.

Paul Benkimoun

source: www.lemonde.fr